Auf dem Weg zu einer biologischen Alternative

Anonim

Das Forscherteam von Prof. Dr. Oliver Einsle am Institut für Biochemie der Universität Freiburg erforscht seit langem die Funktionsweise der Nitrogenase. Jetzt führt die Gruppe die erste dreidimensionale Strukturanalyse der Vanadium enthaltenden Enzymvariante ein. Daniel Sippel ist es im Rahmen seiner Doktorarbeit gelungen, Vanadium-Nitrogenase herzustellen und zu kristallisieren. Auf dieser Grundlage führte er Röntgenbeugungsexperimente durch, um seine räumliche Struktur auf der Ebene der atomaren Auflösung aufzuklären. Das langfristige Ziel des Teams ist es, Nitrogenase biotechnologisch nützlich zu machen, um Alternativen zu industriellen chemischen Prozessen zu entwickeln. Die Forscher haben ihre Ergebnisse in der Fachzeitschrift Nature Chemical Biology vorgestellt .

Das Element Stickstoff (N) ist eine Schlüsselkomponente aller organischen Makromoleküle. Seine Verfügbarkeit in der Biosphäre ist dadurch begrenzt, dass das globale Vorkommen von Stickstoff weitgehend auf das Gas N2 in der Atmosphäre beschränkt ist. Die Stabilität von N2 macht es außerdem für fast alle Organismen unzugänglich. Biologisch verfügbarer Stickstoff für landwirtschaftlichen Dünger wird seit 1906 nach dem Haber-Bosch-Verfahren hergestellt. Dieser industrielle Prozess wandelt atmosphärischen Stickstoff (N2) durch eine Reaktion mit Wasserstoff in Ammoniak um. Seine Bedeutung ist heute so wichtig, weil die Nahrungsmittelproduktion für mehr als die Hälfte der Weltbevölkerung nur mit Hilfe von Stickstoffdünger gewährleistet werden kann. In der Natur kann nur ein Enzym - die bakterielle Nitrogenase - die gleiche Reaktion erreichen, ohne jedoch überschüssige Stickstoffverbindungen in die Umwelt zu emittieren oder mit anderen Worten, Nitrate in das Grundwasser einzuleiten. Bisher wurde die Funktion dieses komplexen metallhaltigen Enzymsystems, das Metall enthält, nur teilweise erklärt.

Einsles Team hat bereits einen bedeutenden Schritt in Richtung eines besseren Verständnisses der Nitrogenase getan. Die Forscher konnten die Aktivität des Enzyms mit dem giftigen Gas Kohlenmonoxid (CO) hemmen, um zu zeigen, wie der Inhibitor an den Eisenmolybdän-Cofaktor (FeMoco) bindet. Bekannt als der Kern der Nitrogenase, wurde es nach den enthaltenen Elementen benannt. FeMoco kann die Reaktion von Stickstoff und Wasserstoff in einer natürlichen Version des Haber-Bosch-Prozesses katalysieren. Gleichzeitig war bekannt, dass eine Variante der Nitrogenase, die Vanadium anstelle von Molybdän in ihrem aktiven Zentrum enthält und daher FeVco genannt wird, auch Kohlenmonoxid umwandeln kann. Die Produkte dieser Reaktion sind reduzierte Kohlenstoffverbindungen in Form von kurzen Kohlenstoffketten. Diese Reaktion ist die enzymatische Version eines zweiten signifikanten chemischen Prozesses - der Fischer-Tropsch-Synthese von Kohlenwasserstoffen, die in großem Maßstab verwendet werden kann, um beispielsweise Kraftstoffe aus industriellen Abgasen zu synthetisieren.

Vanadium Nitrogenase, die in Bodenbakterien gefunden wird, kann in ihrer natürlichen Umgebung die gleiche Synthese durchführen, die nur in industriellen Prozessen mit Hilfe von extremen Drücken und hohen Temperaturen möglich ist. Mit den Haber-Bosch- und Fischer-Tropsch-Verfahren werden jährlich mehrere hundert Millionen Tonnen der jeweiligen Gase - N2 und CO - umgesetzt. Dies macht die Möglichkeit einer nachhaltigen, biologischen Alternative von erheblichem wissenschaftlichem Interesse.

Während der Forschungsarbeiten wurde deutlich, dass die meisten Teile der Architektur des Enzyms dem "ursprünglichen" Molybdän ähnelten. Nichtsdestotrotz gibt es einen wichtigen Unterschied, der sie auszeichnet - die atomare Struktur des katalytischen Kofaktors. Sippel und Einsle fanden heraus, dass ein Vanadiumion das Molybdänion in FeVco ersetzt und zusätzlich ein verbrückendes Sulfidion durch ein chemisch sehr unterschiedliches Carbonatanion (μ-1, 3-Carbonat-Brückenligand) ersetzt. Was zunächst ein kleiner Unterschied zu sein scheint, hat weitreichende Auswirkungen auf die geometrische und elektronische Struktur des Cofaktors.

Die Forschung wird vom Europäischen Forschungsrat (ERC) und der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) im Rahmen des Graduiertenkollegs 1976 "Funktionelle Diversität von Cofaktoren" der Universität Freiburg und des Schwerpunktprogramms "Eisen-Schwefel für Leben."

menu
menu