Das Unsichtbare entdecken

Forscher ENTDECKEN Etwas UNGLAUBLICHES Bei BÄUMEN Und PFLANZEN (Juli 2019).

Anonim

Chemikern der Universität Umeå ist es gelungen, Strukturen und Funktionen eines transienten Enzymzustandes zu kartieren. Durch Modifikation des Enzyms Adenylatkinase konnten die Forscher das Molekül isolieren und mit den quantitativen Methoden Röntgenkristallographie und Kernspinresonanz (NMR) -Spektroskopie untersuchen. Die Ergebnisse wurden in der Zeitschrift PNAS veröffentlicht.

"Wir sind nun einem allgemeinen Verständnis der Funktionsweise von Enzymen einen Schritt näher gekommen. Dies ist für zukünftige Designs von neuartigen Enzymen in biotechnologischen Anwendungen von entscheidender Bedeutung", sagt Magnus Wolf-Watz, außerordentlicher Professor am Department of Chemistry der Universität Umeå.

Biologisches Leben ist abhängig von einer Vielzahl von zellulären, chemischen Reaktionen, die oft extrem langsam sind und Monate oder Jahre dauern können. Für chemische und biologische Zeitskalen werden chemische Reaktionen in Zellen beschleunigt, wobei Enzyme als effiziente Biokatalysatoren zum Einsatz kommen.

Im letzten Jahrzehnt der Forschung wurde deutlich gemacht, dass Enzymstrukturen, die nur kurzzeitig und vorübergehend existieren, für die katalytische Funktion essentiell sein können. Bisher war es nicht möglich, diese Zustände im Detail zu untersuchen, da sie für herkömmliche spektroskopische Techniken unsichtbar sind. Jetzt ist es Forschern der Fakultät für Chemie der Universität Umeå in Schweden gelungen, einen für die Funktion des essentiellen Enzyms Adenylatkinase zentralen Übergangszustand zu finden. Der Kurzzeitstatus konnte durch Austausch von zwei Aminosäuren im Enzym mit der reaktiven Aminosäure Cystein angereichert werden.

"Es ist das erste Mal, dass es irgendjemanden geschafft hat, einen transienten Enzymzustand direkt mit spektroskopischen und quantitativen Methoden zu untersuchen. Mit Hilfe unserer Methoden konnten wir sowohl die Struktur als auch die Funktion des Enzyms in der spezifischen Übergangsphase detailliert beschreiben ", sagt Magnus Wolf-Watz, der die Studie gemeinsam mit dem Postdoc Michael Kovermann leitete, der jetzt eine Gruppenleitung an der Universität Konstanz innehat.

Die Ergebnisse zeigten, dass die Funktion in einem Enzym vollständig von seiner inhärenten Dynamik abhängt, und ohne Dynamik wäre das Enzym unbrauchbar. Darüber hinaus stellte sich heraus, dass der transiente Zustand seine Substratmoleküle viel stärker als die natürlichen Proteine ​​bindet. Die Ergebnisse gaben uns weitere Hinweise, wie Enzyme Reaktionen mit solch unglaublicher Spezifität und Wirksamkeit beschleunigen können. Die von uns entwickelte Methode kann in der Regel bei anderen Enzymen nützlich sein. "

Magnus Wolf Watz 'NMR-Team hat mit den Röntgenkristallografen Uwe H. Sauer und Elisabeth Sauer-Eriksson an der Studie zusammengearbeitet.

"Wir hatten eine langfristige und sehr produktive Zusammenarbeit. Dies ist ein gutes Beispiel dafür, wie wichtig die Kooperationsatmosphäre an der Universität Umeå ist und wie wir sie in Zukunft schätzen und weiterentwickeln sollten", sagt Magnus Wolf-Watz.

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